Шпаргалки по предметам

Шпоры по биохимии

Биохимия шпаргалки

1) В настоящее время витамины можно охарак­теризовать как низко молекулярные органиче­ские соединения, которые, являясь необходимой составной частью пищи, присутствуют в ней в чрезвычайно малых количествах по сравнению с основными a компонентам и.

Витамины — необходимый элемент пищи для человека и ряда живых организмов, потому что они не синтезируются или некоторые из них синтезируются в недостаточном количестве данным организмом.

Витамины — это вещества, обеспечивающие нормальное течение биохимических и ф и з и о л о г и ч еских процессов в организме. Они могут быть отнесены к группе биологически активных соединений, оказывающих свое действие на обмен веществ в ничтожных концентрациях.

Витамины делят на две большие группы: 1) витамины, растворимые в ж и р а х, и 2) витамины, растворимые в воде. Каждая из этих групп содержит большое количество различных витаминов, которые обычно обо­значают буквами латинского алфавита. Следует обратить внимание, что порядок этих букв не соответствует их обычному расположению в алфавите и не вполне отвечает исторической последовательности открытия витаминов.

I. Витамины, растворимые в жирах:
Витамин А (антиксерофтальмический).

Витамин О (антирахитический). Витамин Е (витамин размножения). Витамин К (антигеморрагический).

II. Витамины, растворимые в воде:
Витамин В1 (антиневритный).Витамин В2 (рибофлавин).

Витамин РР (антипеллагрический).Витамин В6(антидерматитиый).Пантотен (антидерматитный фактор).Биотин (витамин Н, фактор роста для грибков, дрожжей и бактерий, знтисеборейный).Инозит.

Пара-аминобензойная кислота (фактор роста бактерий и фактор пиг­ментации).Фолиевая кислота (антианемический витамин, витамин роста для цыплят и бактерий).Витамин В12 (антианемический витамин).Витамин В)5 (пангамовая кислота)Витамин С (антискорбутный).Витамин Р (витамин проницаемости).Многие относят также к числу витаминов холин и непредель­ные жирные кислоты с двумя и большим числом двойных связей.

Все вышеперечисленные растворимые в воде витамины, за исключением инозита и витаминов С и Р, содержат азот в своей молекуле, их часто объе­диняют в один комплекс витаминов группы В.

2) Механизм действия витамина А на обмен веществ до настоящего вре­мени не выяснен. Наличие большого количества двойных связей в структуре этого витамина позволяет предполагать его активное участие в различных химических превращениях, в частности в окислительно-восстановительных процессах в тканях. Известным подтверждением этого являются эксперинты, в которых было показано активирование окисления ненасыщенных 1рных кислот, а также усиление дыхания ткани печени после прибавления витамина А. Интересно также, что даже местное применение витамина А, например при обработке ран, приводит к регенерации эпителия и к быстрому заживлению.

3)Все ферменты являются простыми или сложными белками. Например, к простым белкам относятся ферменты трипсин, уреаза и многие другие, к слож­ным — каталаза, ферменты, катализирующие окислительно-вос­становительные процессы и др. Все ферменты хорошо растворяют­ся в воде, в разбавленных растворах кислот, щелочей, солей и не­которых органических растворителях. Водные растворы фер­ментов проявляют типичные признаки лиофильных коллоидных систем. Для ферментов характерна высокая молекулярная масса: Все они амфотерны и обладают высокой химической активностью.

Ферменты — термолабильиые соединения. При действии высоких температур они денатурируют, что приводит вначале к уменьшению, затем к прекращению каталитических функций. Ферменты в растворен­ном состоянии более чув­ствительны к нагреванию, чем в сухом. Активный центр фермента. Молекулы ферментов имеют боль­шие размеры — от 1 до 100 нм. Частицы фермента обладают боль­шим запасом свободной энергии и могут адсорбировать на своей поверхности молекулы или части молекул субстратов, размеры которых в большинстве случаев во много раз меньше, чем размеры молекулы фермента.. В молекуле фермента выделяется участок, осуществляющий катализ, — активный центр. Большинст­во ферментов имеет один, некоторые — два и больше активных центров. Субстратсвязыпающий и активный центры часто террито­риально совпадают.

Активный центр содержит химические группировки, которые осуществляют тесное взаимодействие между частицами субстрата и фермента.

Различают несколько типов ферментативных реакций: необра­тимые реакции с одним субстратом, обратимые реакции с одним субстратом, необратимые реакции с двумя субстратами и т. д. Наиболее распространены необратимые реакции с одним суб­стратом

4,5)Существует несколько теорий, объясняющих механизм действия фер­ментов. Однако всеми теориями признается, что ферменты обладают свой­ствами биологических катализаторов.

Катализаторами, как известно, называются вещества, способные резко изменять, обычно в сторону повышения, скорость тех или иных химических реакций. При этом катализаторы в ничтожном количестве могут превращать неопределенно большие массы того или иного вещества, или, как принято говорить, субстрата, на который действует данный фермент. Катализаторы, в частности ферменты, нередко проявляют специфическое действие в чрез­вычайно разведенных растворах. Так, например, осахаривающий крахмал фермент слюны — амилаза - обнаруживает заметную каталитическую ак­тивность в разведении 1 : 1 000 000. Чистые препараты пероксидазы — фермента, катализирующего окисление полифенолов (пирогаллола, гвая­кола и др.) перекисью водорода, оказываются активными даже в разве­дении 1 : 5 000 000. Одна молекула каталазы расщепляет в одну минуту более о млн. молекул перекиси водорода.

Подобных примеров, иллюстрирующих высокую каталитическую актив­ность ферментов, известно множество.

Для объяснения механизма действия ферментов необходимо прежде всего ознакомиться с общей теорией катализа.

6)

Систематика ферментов, то за основу их классификации можно было бы взять либо биохимическую функцию фермента (т. е. харак­тер реакций, катализируемых ферментом), либо его химическое строение «точнее, строение его простетической группы). Однако ввиду того, что после­довательная классификация ферментов по признаку химического строения все еще невозможна (особенно гидролитических ферментов), представляется пока более удобным классифицировать ферменты по производимому ими дей­ствию.

Представляется целесообразным в качестве основы для классификации ферментов избрать или химическую характеристику реакций, катализи-: уемых ферментами (химическая природа атакуемых связей или групп, подвергающихся переносу), или химическую природу субстрата, подвер­гающегося превращению. Так, можно один и тот же фермент называть или глюкозидазой, имея в виду расщепление глюкозидных связей, или карбо-гидразой, имея в виду, что субстрат по химической природе принадлежит к углеводам. В номенклатуре ферментов нередко удается совместить эти оба принципа, однако обычно путем усложнения наименования фермента. В настоящее время известно около 1000 различных ферментов.

Оксидоредуктазы.

Трансферазы

Гидролазы

/4. Лиазы. 5. Изомеразы. 6. Лигазы или синтетазы.

Шпаргалки 7)

Кинетика ферментативных реакций. Каждая химическая ре­акция протекает с определенной скоростью. Биологическое назна­чение ферментов состоит в направленном повышении скорости химических реакций.

Ферментативная кинетика — раздел химической кинетики, изу­чающий зависимость скоростей ферментативных реакций от хими­ческой природы реагирующих веществ (субстратов, ферментов) и условий их взаимодействия (концентрации компонентов, рН, со­става среды, температуры, действия активаторов или ингибито­ров и др.).

Различают несколько типов ферментативных реакций: необра­тимые реакции с одним субстратом, обратимые реакции с одним субстратом, необратимые реакции с двумя субстратами и т. д. Наиболее распространены необратимые реакции с одним суб­стратом.

8)

Ферменты но своей природе —белки, обладающие катали­тическими свойствами, в связи с чем их называют биологичес­кими катализаторами.

Ферменты называют также энзимами. Эти термины имеют общее происхождение, связанное с дрожжами (лат. Гсгшспта-Ио — брожение и греч. энзиме — дрожжи). С процессов бро­жения и началось изучение свойств дрожжевых клеток. Содержание того или иного фермента в клетке может регу­лироваться образованием его и разрушением. В первом случае регуляция концентрации ферментов обусловливается активаци­ей и репрессией генов. Ряд ферментов может функционировать только после их включения в мембранные структуры или присоединения их к другим__лакром6лёкулам. в результате чего возникает «пяти-ричпая» структура.

Активность того или иного фермента обусловливается рядом факторов: концентрацией субстрата и кофакторов; рН среды и температурой! взаимодействием с метаболитами — модулятора­ми ферментов, обеспечивающих очень быструю, тонкую и точ­ную регуляцию обмена веществ. Различают положительные мо­дуляторы — повышающие активность ферментов, и отрицатель-ные~^~тормозящис их активность, а свою очередь ферменты, которые подвержены воздействию модуляторов, называют регуляторными. Этим ферментам принадлежит узловая роль в регуляции механизмов обмена веществ в организме.

Различают три класса регуляторных ферментов: 1. Гомо-тропные — для них молекула субстрата Служит не только суб­стратом, но также положительным модулятором, т. е. каталити­ческая активность повышается при увеличении концентрации субстрата. Гомотропные ферменты имеют два места (или бо­лее) связывания субстрата, из которых одно служит для ката­лиза реакции. 2. Геуеротропные — стимулируются или ингиби-руются специфическими эффекторами или модуляторами, не являющимися, субстратами Эти ферменты содержат не только центр для субстрата, но также имеют на некотором расстоянии центр, предназначенный для связывания модулятора. 3, Гомо-гетеротропные— эти ферменты относятся одновременно к гомо-трЧэпньТм и к гетеротропным, при этом субстратом служит один из двух или же нескольких модуляторов, регулирующих актив­ность фермента.

9)В действии гормонов проявляется дистанционный характер, т. е. гормоны оказывают свое влияние на функции клеток и тканей, расположенных далеко от места их образования. Кро­ ме того, действие гормонов характеризуется высокой избиравтельностью, выражающейся в том, что ответная реакция разви­вается не у всех клеток, а только у клеток органов-мишеней-для данного гормона. Это объясняется тем, что клетки-мшпени_имеют специфический белковый рецептор, который' связывается с данным гормоном с высокой степенью сродства. Взаимодеи-.
гормоно со смпецифическими рецптором клетки-мишени Является одним из компонентов механизма действия гормонов. Все рецепторы „гормонов можно разделить на два типа:

Первый тип рецепторов структурно и функционально свя­зан с ферментом

Аденилатциклазой и составляет так называе­мую аденилатциклазную систему.

Сигнал, возникший в резуль­тате взаимодействия гормона с рецептором, Передается; на аде-нилатциклазу, при этом происходит активация дАнного фермента.

11) Гормоны щитовидной железы

Щитовидная железа выделяет смесь двух гормонов — ти­роксин и трииодтиропин — иодсодержащие производные амино­кислоты тигюзина. В щитовидной железе вырабатывается также" неиодированньп^1Полннептид кальцитонин, ^функция которого связана с регуляцией уровня. иопов_кальдия в крови. Однако в регуляции обмена кальция принимает участие также" паратгор-мон — гормон пара щитовидных желез. Кальцитонин"" выраоа-тывается также в паращитопидных железах. Поэтому основная функция щитовидной железы, как полагают,— синтез и секре­ция дар^ои^щых гормонов. _

Гипергликемия, глюкозурия, крсатинурия и отрдцательный азо­тистый оалаис. Появляется пучеглазие (экзофтальмия), треморе конечностей, общее исхудание.

Гормоны паращитовидных желез

Паращитопидные железы отсутствуют у рыб, но имеются у амфибий и высших позвоночных. У млекопитающих две_ пары этих желез вкраплены ЖТКаТПГщйтовйдной железы. У человека они расположены на задней поверхности боковых долей щито­видной железы с общей массой не выше 0_,15_с.

Паращитовидные железы секретируют два гормона—гдар_ат^ гормон и кальцитонин. Главная их функция — регуляция сов­местно с^итамином"Т) обменазадущн и фосфатов.

В то время как параТГормон синтезируется И декретируется главным образом паращитовидными железами, кальцитонин может секретироваться также щитовидной 'железой и тимусом. У низших позвоночных,'''ТШйрймер-рыб^ кальцитонин секрети-руется также ультимоброихиальными железами.

12) Шпора

У поджелудочной железы смешанная функция. Эндокрин­ные участки поджелудочной железы, так называемые островки Лангерганса, содержат клетки трех типов: альфа-клетки; бета-клетки и дельта-клетки.

А-Клстки секретируют глюкагон; Д-клетки, составляющие болБШТПтство в островковой "ткани, вырабатывают и_нсулиц и Д-клетки вырабатывают соматостатип — пептид обнаруженный впервые в гипоталамусе и угнетающии._с_екрецию как гормона роста так и ряда других гормонов, в том числе инсулина и глю-к а гон а.

Открытию инсулина предшествовали эксперименты на жи­вотных, показавшие, что удаление поджелудочной железы у собак приводит к развитию гиперглике^ии, в частности явления, известного под названием ^сахарного диабета, характерного также для других животных и человека

.

14)

Ши­роко распространенные в природе углеводы образуются в рас­тениях и некоторых микроорганизмах из диоксида углерода и йоды под влиянием ферментных систем с использованием энер­гии солнца. Этот процесс называют фотосинтезом. Гетеротроф­ные животные организмы получают углеводы из растительных кормов.

Углеводы составляют около 80% тканей растений и лишь около 2 % тканей животных. Такая особенность связана с тем, что растения и животные организмы различными путями снаб­жаются углеводами. В частности, животные постоянно исполь­зуют значительное количество углеводов с кормами.

Углеводы служат основным источником энергии, входят в состав многих важных соединений клеток животных организ­мов. Так, углеводы являются структурными компонентами био­логически активных веществ, встречаются в соединениях с бел­ками и липидами, образуя составные части клеток.

Углеводы подразделяются на три группы:

Простые углеводы, или моносахариды, при расщеплении, ко­торых уже не сохраняются свойства глюцидов (сахаридов).

Олигосахариды — соединения из двух и более моносахаридов (до десяти). 3. Сложные сахариды (глюциды), или полисаха­риды, молекула которых состоит из многих моносахаридных остатков.

Все природные простые сахара обладают сладким вкусом в различной степени и легко растворяются в воде. При упаривании они дают сиропооб­разные жидкости, из которых сахара могут быть получены в кристалличе­ском виде.

D-Глюкоза. Обычная глюкоза (виноградный сахар, декстроза), кристаллизующаяся с одной молекулой воды, представляет собой О-глю-козу.

При мягком окислении альдегидной группы Э-глюкоза дает слирто-кислоту — глюконовую кислоту [СООН(СНОН)4СН2ОН], а при дальнейшем окислении первичной спиртовой группы — двухосновную са­харную кислоту [СООН(СНОН)4СООН1. При восстановлении Р-глюкоза переходит в шестиатомный спирт — сорбит.

D-Галактоз а. О-Галактоза, отличающаяся от глюкозы располо­жением в пространстве гидроксильной группы и водородного атома у чет - вертого углерода, может быть получена путем гидролиза молочного сахара/, на легче, чем глюкоза, кристаллизуется из водных растворов. При окисле­нии галактозы образуется сначала галактоновая кислота (изомер глюконовой кислоты), а затем двухосновная слизевая кислота (изомер сахарной кислоты). Восстанавливаясь, галактоза превращается в шестиатомный спирт — д у л ь ц и т.

Д-Ф р у к т о з а. О-Фруктоза встречается в свободном виде во многих плодах и фруктах, откуда и произошло ее название. Она легко получается при гидролизе обычного сахара (сахарозы), а также полисахарида инулина, входящего в состав корней многих растений. Фруктоза обладает более слад­ким, чем свекловичный сахар, вкусом, от чего, между прочим, зависит и особая сладость меда, в состав которого фруктоза входит в большом коли­честве. При восстановлении фруктозы получается 2 шестиатомных спирта: манн и т и сорбит.

Шпора 15)

Простые сахара могут реагировать своим полуацетальным гидроксилом не только со спиртами, по также и с гидроксильными группами других мо­носахаридов, образуя ди-, три-, тетра - или полисахариды. Эти соединения состоят из двух, трех или большего числа частиц моносахаридов.

К числу дисахаридов относятся сахара, имеющие важное пищевое зна­чение: сахароза (свекловичный или тростниковый сахар), лактоза (молочный сахар) и мальтоза (солодовый сахар).

Эмпирическая формула этих дисахаридов С1аНмОп-При гидролизе они расщепляются с образованием двух частиц гексоз.

название дисахаридов составляется следующим образом: указываются простые сахара, входящие в состав дисахарида, причем окон­чание монозы, полуацетальный гидроксил которой участвует в образовании кислородного мостика, связывающего обе частицы сахара, изменяется на «озид»; моноза же, сохраняющая полуацетальный гидроксил, удерживает свое окончание.

Название дисахаридов дает представление об их структурных формулах. например, сахароза имеет следующее строение:

Лактоза называется 1,4-галактозидоглюкозой [4-(р"-галактопира-нозидо)-глюкоза], так как полуацетальный гидроксил глюкозы остается в этом дисахариде свободным:

(мальтоза имеет строение 1,4-глюкозидоглюкозы 14-(а-глюкопиранозидо)-глюкоза1.

Все дисахариды, имеющие свободный полуа­цетальный гидроксил, должны обладать восстановительными свойствами, так как в водных растворах они частично переходят в соединения, имеющие свободную альдегидную группу.

Сахароза, не имеющая свободного полуацетального гидроксила, редуцирующими свойствами не обладает.

Лактоза (молочный сахар), обладающая менее сладким вкусом, чем сахароза, играет важную роль в питании детей грудного возраста. В женском молоке содержится от 6 до 7% лактозы; содержание лактозы в молоке коров и коз колеблется обычно в пределах 4—5%.

Мальтоза (солодовый сахар) может быть легко получена при гид­ролизе крахмала и гликогена.

Мальтоза содержится в проросших зернах злаков, где она образуется под влиянием фермента амилазы из крахмала. .

16)

Крахмал откладывается в растительных тканях имеющих слоистое строение Зерна крах­мала в холодной воде нерастворимы; в горячей воде они набухают, лопаются и дают коллоидный раствор, называемый в общежитии крахмальным клей­стером.

Крахмал состоит на 10—20% из амилозы, растворимой в воде и дающей с йодом синее окрашивание, и на 80—90% из нерастворимого амилопектина, придающего вязкость и клейкость крахмальному клейстеру.

Формула крахмала (Сг, Н10Ог,),. При гидролизе, например нагреванием с минеральными кислотами, ал распадается с присоединением воды, образуя глюкозу

.Декстрины. При неполном гидролизе крахмала образуется ряд более или менее сложных полисахаридов — декстринов, которые можно рассматривать как обломки макромолекулы крахмала.

Гликоген, пред­ставляет собой полисахарид, широко распространенный в тканях живот-н ы х. гликоген дает коллоидные растворы и высаливается из растворов водоот-пнмающими средствами.

Молекула гликогена, построена из сравнительно коротких цепочек (12—18 глюкозных остатков), связанных между собой кислородными мостиками по тину а-глю-козидов. В сухом виде гликоген представляет собой белый аморфный поро­шок.

Формула гликогена, (С0[ 11иОг,)х. При гидролизе гликоген, подобно крахмалу, расщепляется с образованием сна­чала декстринов, затем мальтозы и, наконец, глюкозы.

Клетчатка (целлюлоза) — полисахарид, который, подобно крахмалу гликогену, при гидролизе дает исключительно глюкозу.

При гидролизе клетчатки образуется дисахарид целлобиоза,

Которая при дальнейшем гидролизе распадается на частицы глюкозы.

17)

Белки (протеины) — высокомолекулярные биологические полимеры, пост­роенные из остатков а-аминокислот. В большинстве животных и растительных белков обнаружено 20 индивидуальных амино­кислот.

Белки выполняют многочисленные функции в организме.

Большинство гормонов представляют собой белки (напри­мер, инсулин — гормон поджелудочной железы; соматотро-пин — гормон передней доли гипофиза) Белки Благодаря белкам, как гемоглобин и миоглобнн, в организме осуществляется функция дыхания, т. е. перенос кис­лорода к тканям и транспорт углекислоты к легким.

Важным признаком белков служит наличие в них азота, который входит в белковую молекулу преимущественно как элемент аминокислот.

Белки делятся на две группы: п р о с т ы е б е л к и, или п р о т е и_н_ы, и сложные белки, или п_р_от - е ид ы.

П_р о с т ы м и называют белки, которые при гидролизе распадаются исключительно на аминокислоты; с л о ж и ы м и — белки, которые при гидролизе наряду с аминокислотами дают соединения другого характера, Слож­ные белки, или протеиды, состоят, таким образом, из собственно белко­вой части в сочетании с другими, небелковыми веществами.

Протеины, делят на ряд подгрупп.

К группе простых белков, относят протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины, про­теи ноиды и ряд других белков, не принадлежащих ни к одной из перечис­ленных групп (

Группу с л о ж н ы х б е л к о в под­разделяют на несколько подгрупп в зависимости от характера содержа­щихся в них небелковых компонентов.

К числу протеидов относятся: нуклеопротеиды (в состав их входят нуклеиновые кислоты); хромопротеиды (содержат пигментную группу); фосфопротеиды (содержат фосфорную кислоту); глюкоиротеиды (содержат углеводы);

18)Последовательность расположения аминокис­лотных остатков в полипептидной цепи белковой м о л е к у л ы получила название первичной структуры* бел к а. Многократно повторяющаяся пептидная связь — СО — NН3 — является типичной ковалентной связью, которая определяет первичную структуру белка. Первичная структура белка может обусловливаться также небольшим числом дисульфидных — 8 — 5 — связей.

Регулярная пространственная конфигурация полипептидной цепи, в частности полипептидной спирали, определяет вторичную с т р у к-т у р у белка

В растворах белка спирализованпая полипептидная пеночка может принимать ту или иную конфигурацию. Эта конфигурация полнпептидной спирали в пространстве определяет ее третичную структуру. Другими словами, третичная структура показывает, как полипептидпая цепь, свернутая целиком или частично в спираль, распо­ложена или упакована в пространстве (в глобуле).

Известная стабильность третичной структуры белка обеспечивается за счет водородных связей, межмолекулярных вандерваальеовых сил, элек­тростатического взаимодействия заряженных групп и т. д.

Молекулы некоторых белков (например, гемоглобина) состоят из не­скольких симметрично построенных иолипеитидных цепей, обладающих одинаковой или близкой первичной, вторичной и третичной структурой. Совокупность таких частиц (субъединиц), представляющая единое молеку­лярное образование в структурном и функциональном отношении, полу­чила название четвертичной структуры белка.

Успехи в изучении вторичной и третичной структуры белковой моле­кулы были достигнуты в результате применения физико-химических и осо­бенно физических методов исследования, в частности рентгеио-структур-ного анализа с использованием аппаратуры с высокой разрешающей силой (1,5 А) и электронных счетнорешающих устройств. На основании этих дан­ных были построены пространственные модели ряда белков, например миоглобина

20) Шпаргалки

Наиболее распространенное пространственное расположение полипептидной цепочки —спираль. Эту спираль на­звали а-спиралью. В последующее время структурная модель была подтверждена различными экспери­ментами. а-Спираль — это пептидная це­ почка, расположенная винтообразно на предлагаемой цилиндрической поверхности Альфа-спиральная структура пептидной цепи имеет преиму­щество перед другими возможными спиральными структура­ми, так как она допускает образование внутрицепочных водо­родных связей между витками спирали. В а-спирали все водородные связи образуются между Н-атомом, связаннымсэлектроотрицательным атомом азота одной пептидной связи, и ато­мом кислорода карбонильной группы четвертого по счету ос­татка.

Вторичная структура коллагена. У высших животных фиб­риллярные белки представлены преимущественно коллагеном — структурным белком. Количество коллагена в организме живот­ных составляет около одной трети от общего количества белков (сухожилия, связки, фасции, суставные капсулы и т. д.).

Сухожилия и связки построены из параллельных пучков мо­лекул коллагена. В отличие от а-кератинов коллаген плохо поддается растяжению. ГЛОБУЛЯРНЫЕ И ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ Химические, физико-химические и биологические свойства белков определяются не только составом аминокислот и последовательностью их соединения в белковой молекуле, но и конфигурацией, т. е. расположением в пространстве полипептидных ценей. молекулы.

Частицы мно­гих белков обладают округлой, эллипсоидной формой. Такие белки иолу-чили название глобулярных белков (лат. §1оЬи1ий — шарик). К таким белкам относятся главным образом белки, растворимые в воде или в слабых солевых растворах, например альбумины и глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, органов и тканей, гемоглобин крови, фермент желудочного сока — пепсин и др. Частицы другой группы белков являются тончайшими нитями, воло­концами. Эти белки получили название фибриллярных, или волок­нистых В эту группу входят, например, миозин — белок мышц, кератин — белок волоса и рога, коллаген и эластин — белки кожи и сухожилий, фиброин — белок естественного шелка. Большинство этих белков нерастворимы в воде, но могут набухать п пей. Соотношение осей у молекул фибриллярных белков резко отличается от такового у белков глобулярных. У некоторых белков длина частиц превышает диаметр поперечного сечения в несколько тысяч раз.

Между глобулярными и фибриллярными белками существуют различные переходные формы.